C Anaphylatoxin C 过敏毒素

上海起发为complementtech一级经销商，Complement Technology，Inc.于2005年成立.CompTech于2005年收购Advanced Research Technologies。Complement Technology继续为世界各地的科学家提供高质量的试剂，并在我们的清单中增加了许多新试剂。我们尽力为您的应用提供宜试剂和使用我们补充试剂的宜建议。 

名称： C 过敏毒素  （不是重组的）

C Anaphylatoxin  (Not Recombinant)

目录号：      A144    和A144（ 300）    

可用尺寸：          30微克    和      300微克

浓度：           0.5 mg / mL （见实际浓度分析证书）

灭绝 科夫。        阿 _280 纳米=  0.41以1.0毫克/毫升

分子量：      10,400Da（单链）

形式：                          冷冻液体

活性：髓过氧化物酶释放测定 > 70％

纯度：                         SDS-PAGE> 97％

缓冲液：                        20mM HEPES，100mM NaCl，pH 7.2（不加载体蛋白质）

防腐剂               无

内毒素：                  通常<0.1 EU /μg

存储：                      -70 ^Ò C或以下。  避免冻结/解冻。

资源：                       正常 人血清（通过认证测试显示为阴性

                                    对于 HBsAg，HTLV-I / II，STS以及针对HCV，HIV-1的抗体

                                    和 HIV-II）。

预防措施：               使用正常的预防措施处理人体血液制品。

产地：                        制造在美国。

一般描述

            通过人C5转化酶切割C和C5b之间的肽键从人C5蛋白制备天然人C。  C是一种天然糖基化的多肽，含有74个氨基酸，分子量约为。10,400道尔顿。  它含有25％碳水化合物，与位置64处的单个Asn残基连接。   该碳水化合物具有不同的结构，通过质谱分析分析MW导致MW的广泛分布。  C是有效的无乙酰半乳糖毒素（与C3a和C4a相比）。  其生物学特性包括对嗜中性粒细胞具有强烈的趋化性（PMN），引起平滑肌收缩，增加血管通透性，引起组胺和TNF-α释放，并引起 免疫细胞的溶酶体 脱颗粒。  C通过PMN，单核细胞，肺泡巨噬细胞和肥大细胞上的C受体（CR，CD88，G蛋白偶联受体）起作用。  未知功能的第二个受体（C5L2，gpr77）已被确定。  由于广泛表达的  C的受体和CR的KO小鼠的结果人们认为C和其受体有很多非immunolgical 功能器官发育，中枢神经系统发育，神经退行性疾病，组织再生和造血 （Monk，PN等（2007））。

天然与重组C

            许多公司销售了许多重组形式的C。  在并行生物测试中，我们发现，我们的原生C比每种微生物活性高10至100倍，而不是其中一种重组蛋白。  结构上，市场上没有一种重组蛋白具有正确的氨基酸序列或结构。  它们在N-末端具有额外的氨基酸（例如6个His标签），在序列本身中有不同的氨基酸（一些由初的但不正确的氨基酸序列产生），并且在Asn 64中没有一个具有25％的碳水化合物。  事实上，一种重组C的市场上在N-末端约30个额外的氨基酸，由于所用的克隆载体中。  这是C分子无意义结构的40％加入。我们的C和CdesArg都是由天然人C5转化酶产生的天然蛋白质。 

物理特性和结构

            分子量：  10,400（由于可变糖基化造成+ 1,000 ）

Deglycosylated MW：   8,271（观察）。计算单同位素质量8268;

计算的平均质量8273。

            等电点：pI = 8.9    

碳水化合物含量：〜25   ％碳水化合物（异质）

            氨基酸序列：TLQKKIEEIA AKYKHSVVKK CCYDGACVNN    

DETCEQRAAR ISLGPRCIKA FTECCVVASQ LRANISHKDM QLGR

            CAS号：  80295-54-1

MDL编号：  MFCD00130842       

NMR衍生 结构：FEBS Lett。238：289-294,1988; 生物化学28：172-185，

            1989; 生物化学29：2895-2905,1990; 蛋白质28：261-267,1997。

功能

            由C5转化酶从C5释放的C引发许多炎症反应。  C引起嗜中性粒细胞与内皮细胞粘附并通过趋化性迁移到补体活化部位， 刺激PMN颗粒内容物和活性氧的释放。  C的生物学特性包括对嗜中性粒细胞 （PMN）有强烈的趋化性，引起平滑肌收缩，增加血管通透性，引起组胺释放，并引发各种免疫细胞的溶酶体 脱粒。  C通过PMN上的C受体（CR，G蛋白偶联受体），单核细胞，肺泡巨噬细胞，树突细胞，肥大细胞，神经胶质细胞和平滑肌细胞。  C和其他过敏毒素的快速释放可引起全身作用以及局部变化。过敏性休克是一种广泛的循环性瘫痪，类似于由过敏反应引起的循环性瘫痪，并且由通常一起释放的C3a和C引起。   

测定

            C的多种生物功能导致使用许多不同的测定系统（Dodds，AW和Sim，RB（1997））。  典型的生物测定是使用豚鼠回肠的平滑肌收缩测定，使用嗜中性粒细胞的趋化性测定或使用人类PMN或类似细胞系的颗粒释放测定。通常在颗粒释放后通过测量髓过氧化物酶的释放。此外，已经描述了测定来自豚鼠血小板的ATP释放，来自豚鼠血小板的血清素再释放酶 ，N-乙酰-β-D- 葡糖胺酶    从分化的U937细胞释放和从分化的U937细胞释放钙。  已经详细描述了这些测定（Dodds，AW和Sim，RB（1997））。   已经在 纯化的人C的亚皮摩尔浓度范围内检测到功能性反应（Gerard，C。等（1981）; Hugli，TE等（1981））。

            许多公司销售用于测定血液和其他流体中的C水平（或更正确的C去饱和水平）的ELISA试剂盒。  C / C desArg的放射免疫分析也可用。  这些测量对于检测体内补体激活是有用的，但是由于过敏毒素的清除速度很快，其含义的解释变得复杂。 

体内

            已报道静息血清浓度约为4nM， 尽管在没有1至10％C5活化的情况下难以抽取或储存血液（Watkins，J。（1987））。收集管  中EDTA和Futhan的存在可以大限度地减少这种背景。  在血液所有C5的*活化（75微克/ 毫升）将导致〜380 纳米的C（〜3.9微克/ 毫升）。  由于许多C响应的敏感性，理论上可以通过激活局部区域中C5的大约百万分之一来启动响应。

规

            C水平由三个过程调控：形成，失活和清除。切割C5并释放C的酶（统称为C5转化酶）以非常低的速率进行。  在Vmax运行时，的酶只能每三分钟切掉一个C5（Rawal，N.和Pangburn，MK（2001））。  C通过去除其C-末端精氨酸氨基酸而“失活” 。通过血浆酶羧肽酶N（Mueller-Ortiz SL et al。（2009））的作用产生  产物C desArg（或不含C端精氨酸的 C ）。  这种灭活很快，大部分C在其形成几分钟内转化为C desArg。“钝化”C仍然拥有约。其1％过敏性和趋化性活性，但其刺激活性仅降低10倍。  因此，C desArg即使经常被称为失活的C也能保留相当的生物活性。  由于大量带有C受体的细胞（内皮细胞，免疫细胞，平滑肌细胞，神经细胞等），C的捕获，内化和消化导致其从循环中快速移除。

不足之处

            C5缺陷或C5裂解酶产生C  的酶缺乏导致不存在C。  没有已知的C5转化酶*缺陷。  存在C5缺陷人和小鼠的实例。  事实上，许多常用的实验室小鼠品系表现出C5缺陷（A / HeJ，AKR / J，DBA / 2J，NZB / B1NJ，SWR / J和B10.D2 / nSnJ）。  C5的缺乏防止了补体的膜攻击复合物的形成并且阻止了C的形成。  缺乏C5的人容易受到来自多种生物体（主要为革兰氏阴性细菌）的反复感染的影响。  脑膜炎球菌和淋球菌 奈瑟球菌感染尤其成问题。与C5缺陷有关的病理学程度是由于C5缺乏或C缺失造成的，目前尚不清楚，但有关这方面的信息是从受体敲除动物获得的。

疾病

            见上面的缺陷。

注意事项/毒性/危险

            这种蛋白质是从人血清中纯化出来的，因此必须使用适合于处理任何血液衍生产品的预防措施，即使来源通过认证测试显示HBsAg，HTLV-I / II，STS阴性和抗HCV抗体， HIV-1和HIV-II。

            注射会引起过敏性休克，这是一种类似于由过敏反应引起的广泛循环衰竭。

            危险代码：B            WGK德国 3

            MSDS可根据要求提供。

参考

Carney，FF和Hugli，TE（1993）人C的N端区域中影响C与嗜中性粒细胞 C受体相互作用的位点特异性突变。 蛋白质科学。2，1391-1399。

Delgado- Cervino，E.，Fontan，G。和Lopez-Trascasa，M。（2005）西班牙家族的C5补体缺乏症。负责缺陷的双重突变的分子表征。摩尔。免疫学。42，105-111

Dodds，AW和Sim，RB编辑（1997年）补充。实用方法（ISBN 019963539）牛津 大学 按， 牛津。

Gerard ，C.， Chenoweth，DE。和Hugli，TE。（1981）人嗜中性粒细胞对C的响应：人C desArg-74的寡糖部分而不是C在生物活性中的作用。J. Immunol。127，1978-1982。

Hugli，TE，Gerard，C.，Kawahara，M.， Scheetz， 我第二，Barton，R.，Briggs，S.，Koppel，G。和Russell，S。从补体激活的人血清中分离三种单独的过敏毒素。 （1981）Mol。细胞。 Biochem。 41，59-66。

Monk，PN，Scola，AM，Madala，P.，和Fairlie，DP（2007）补体C受体的功能，结构和治疗潜力。BR。J. Pharmacol。152，429-448。

Mealler -Ortiz，SL，Wang，D。，Morales JE，L​​i，L.，Chang，JY。和Wetsel，RA（2009）Targeted disruption of the gene encoding the murine small subunit of carboxypeptidase N（CPN1） C 过敏毒素介导的休克。（2009）J.Immunol。182：6533-6539。

Rawal，N。和Pangburn，MK（2001）形成补体旁路途径的高亲和力C5转化酶。  J. Immunol。166：2635-2642。

罗斯，SC 和Densen，P。（1984）补充缺陷状态和感染：流行病学，发病机理以及 免疫缺陷中奈瑟氏球菌和其他感染的后果。医学63,243-273。

Watkins，J.（1987）调查对麻醉 剂的过敏和过敏反应。BR。J. Anaesth。59，104-111

Zuiderweg，ERP，Mollison，KW，Henkin，J。和Carter，GW（1988）人类炎性蛋白质C 的1 H NMR 谱中的序列特异性分配。生物化学27,3568-3580。

仅供研究使用。

不适用于人类或药物使用。

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