qa-bio E-S001说明书
外糖苷酶
-从聚糖上切割特定的末端单糖-
允许对聚糖结构进行详细分析
-测试所有酶是否没有蛋白水解或意外的糖苷活性
来自脲曲霉的重组
部件号-酶量
E-S001-60 µLs¹
E-S001-20-20 µLs¹
E-S001-200-200 µls²¹
含缓冲液
² 仅含酶
神经氨酸酶，NANase，N-乙酰神经氨酸糖水解酶，Exo-α-唾液酸酶
α（2-3,6,8,9）唾液酸酶Au切割所有复杂的碳水化合物和糖蛋白上的非还原性末端唾液酸残基。不同键的相对裂解率是：
α（2-6）>α（2-3）>α（2-8），α（2-9）。
另外，该酶将裂解分支的唾液酸（连接至内部残基）。该特性使其在唾液酸酶中具有*性。裂解分支残基可能需要高浓度的酶和延长的孵育时间。要仅切割非还原性末端α（2-3）未分支的唾液酸残基，请使用Sialidase SP（部件号E-S007）。
α-（2-3,6,8,9）唾液酸酶是从脲节杆菌的克隆中分离出来的。使用寡糖标准品已对该酶进行了广泛表征。
源重组细菌从脲杆菌中的大肠杆菌。
EC 3.2.1.18
20 mM Tris-HCl，25 mM NaCl，pH 7.5中的唾液酸酶含量
包括20 µL和60 µL的包装尺寸：
5x反应缓冲液250 mM磷酸钠，pH 6.0
比活度 > 135 U / mg
活度 > 5 U / ml
分子量 70,000道尔顿
pH范围 4.5-7，宜6.0
推荐的缓冲液浓缩物为标准底物的酶活性提供了宜pH。如果由于糖蛋白溶解度或活性要求而在次宜pH值下进行糖苷酶处理，则预期酶活性会有所降低。
建议用法
1.向试管中加入多100μg糖蛋白或1 nmol寡糖。
2.加水至14μL。3
.添加4μL5X反应缓冲液。
4.加入2μLα（2-3、6、8、9）唾液酸酶。
5.在37°C下孵育1小时。
如果天然和脱唾液酸化蛋白之间的大小差异足以检测，则可以通过SDS-PAGE监测脱唾液酸化作用。
注意：如果存在分支唾液酸，则需要更长的孵育时间。
特异性消除所有非还原性末端支链和直链唾液酸
比活性定义为在37℃，pH 5.0下从MU-NANA [2'-（4-甲基伞形酮）-α-DN-乙酰基神经氨酸]生产1 µmol甲基伞形酮所需的酶量。
储存将酶储存在4℃。
纯度如下测试每批α（2-3,6,8,9）唾液酸酶是否污染了蛋白酶。将10μg变性的BSA与2μL酶孵育24小时。经处理的BSA的SDS-PAGE分析未显示降解迹象。
生产宿主菌株已经过广泛测试，不会产生任何可检测的糖苷酶。
稳定性正确存放后至少可稳定12个月。几天暴露于环境温度不会降低活性。酶在37°C下保持活跃至少一周。
